Warum müssen wir uns den Kopf zerbrechen, um die Proteinstruktur vorherzusagen?

Warum müssen wir uns den Kopf zerbrechen, um die Proteinstruktur vorherzusagen?

Wussten Sie? In unserem menschlichen Körper gibt es Hunderttausende von Proteinen, und alle Proteine ​​bestehen aus nur 20 Aminosäuren. Wie bilden diese Aminosäuren komplexe Proteine? Wie erforschen Wissenschaftler die Funktionen verschiedener Proteine? Ich habe gehört, dass Wissenschaftler vor Kurzem die fortschrittlichste Technologie der künstlichen Intelligenz zur Proteinvorhersage eingesetzt haben. Was ist los?

Heute sprechen wir über Proteine, die eng mit allen Funktionen unseres menschlichen Körpers verbunden sind, und darüber, wie sich die Proteinstruktur vorhersagen lässt.

Proteine ​​sind Moleküle mit sehr unterschiedlichen Strukturen und Funktionen. Der Grund für die Vielfältigkeit ihrer Funktionen liegt in der unterschiedlichen Anordnung und Kombination der Aminosäuren in den Molekülen. Aminosäuren sind die kleinsten molekularen Einheiten von Proteinen. Zwei Aminosäuren, die sich an den Händen halten, können dehydriert und zu einem Dipeptid kondensiert werden. In ähnlicher Weise können mehrere Aminosäuren zu einer Peptidkette verdichtet werden. Die in einer bestimmten Reihenfolge kondensierte Peptidkette wird als Primärstruktur des Proteins bezeichnet.

Die Frage ist also, wie sind die verschiedenen Aminosäuren auf einer Peptidkette angeordnet? Es hängt alles von den Genen ab! Gene sind funktionale Fragmente der DNA. Sie produzieren funktionelle Proteine ​​durch Transkription, Translation und Expression und steuern dadurch die Lebensaktivitäten der Zellen und schließlich des gesamten lebenden Körpers.

Wie also werden diese komplexen Proteine ​​gebildet? Wenn verschiedene Aminosäuren gemäß den Anweisungen der Gene zu Peptidketten angeordnet werden, kräuseln oder falten sie sich und bilden eine Sekundärstruktur. Zu diesem Zeitpunkt ähnelt die Anordnung der Aminosäuren entweder einer Spiraloberfläche oder bildet ein gefaltetes Blatt.

Wenn sich die Sekundärstruktur erneut auf verschiedene Weise faltet und eine kugelförmige oder faserige dreidimensionale Struktur bildet, entsteht die Tertiärstruktur. Durch diese spezielle Faltmethode können verschiedene Peptidketten unterschiedliche Formen annehmen und so unterschiedliche Funktionen erfüllen.

Glaubst du, das ist das Ende? Wenn ein Protein mehr als eine Peptidkette hat, kräuseln und falten sich die mehreren Peptidketten weiter und bilden eine quaternäre Struktur.

Daher bestimmt die Faltung eines Proteins – also seine Struktur – seine spezifische Funktion und bestimmt auch die Funktion unseres Organismus. Daher ist die Vorhersage unbekannter Proteinstrukturen sehr wichtig und kann uns helfen, die ungelösten Geheimnisse der Funktionen lebender Organismen zu entschlüsseln.

Aus diesem Grund erforschen Wissenschaftler ständig die Struktur von Proteinen. In den letzten Jahrzehnten konnten wir die Doppelhelixstruktur der DNA erstmals in Röntgenkristallbeugungsmustern erkennen. In den folgenden 40 Jahren nutzten Wissenschaftler diese Methode, um die meisten Proteinstrukturen aufzuklären.

Allerdings ist es sehr schwierig, einige Proteine ​​zu kristallisieren. Aus diesem Grund entwickelten Wissenschaftler im britischen Cambridge in den 1970er Jahren eine Methode zur Analyse der Proteinstruktur mittels Kryo-Elektronenmikroskopie. Seitdem haben wir das Geheimnis einiger großer Moleküle und Membranproteinstrukturen gelüftet, die schwer zu kristallisieren sind, und einige grundlegende Rezeptorproteine, Transkriptionskomplexe und andere grundlegendste Molekülstrukturen in Lebensaktivitäten wurden analysiert. Auf diesem Gebiet wurden auch mehrere Nobelpreise verliehen, Sie können sich also vorstellen, wie wichtig es ist.

Später, mit der rasanten Entwicklung der Internettechnologie, haben sich die Fähigkeiten der Computeralgorithmen sprunghaft verbessert. DeepMind, das in den letzten zwei Jahren große Popularität erlangte, wurde im Kampf Mensch-Maschine berühmt und hat sich nun einem anderen, komplexeren Feld zugewandt: der Vorhersage der Struktur von Makromolekülen des Lebens. DeepMind hat AlphaFold entwickelt, das die magische Vorhersage der Sequenz zur Struktur direkt realisieren kann. Selbst die äußerst anspruchsvolle Vorhersage von Proteininteraktionen kann durch die Kombination von AlphaFold mit anderen Algorithmen geschickt gelöst werden.

Neben Deepmind stehen auch die Amerikaner in nichts nach. Das Team von David Baker an der University of Washington in Seattle verwendete die Software RoseTTAFold[rəuˈzetə], um ein leistungsstarkes Tool zur Proteinstrukturanalyse zu erstellen, das fehlende Teile der Proteinstruktur vervollständigen kann, wenn die Gensequenz unklar ist.

Wenn es um diesen beliebten Technologiebereich geht, möchte unser Land natürlich nicht nachstehen und hat einige erfreuliche Fortschritte erzielt, allerdings handelt es sich dabei nur um eine sekundäre Entwicklung, die auf den Open-Source-Daten von DeepMind basiert. Eine wirklich originelle Technologie gibt es nicht und bis der Durchbruch von 0 auf 1 gelingt, wird es noch einige Zeit dauern.

Ich bin davon überzeugt, dass die Technologie zur Proteinvorhersage in Zukunft durch fortschrittlichere und innovativere Technologien und Methoden leistungsfähiger werden wird.

Dieser Artikel ist eine vom Science Popularization China Starry Sky Project unterstützte Arbeit

Teamname: Deep Science

Rezension: Tao Ning

Produziert von: Chinesische Vereinigung für Wissenschaft und Technologie, Abteilung für Wissenschaftspopularisierung

Hersteller: China Science and Technology Press Co., Ltd., Beijing Zhongke Xinghe Culture Media Co., Ltd.

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